يحتوي البرولين على مجموعة أمين ثانوية، تسمى إيمين، بدلاً من مجموعة أمين أولية؛ ولهذا السبب، يسمى البرولين حمض إيمينو، نظرًا لانصهار مجموعة R المكونة من ثلاثة كربون من البرولين في مجموعة (α-nitrogen)، فإن هذا المركب له هيكل دائري مقيد بحلقة صلبة.

 

ما هو البرولين

 

يعتبر الحمض الأميني (proline) غير ضروري لأن البشر والحيوانات الأخرى يمكنهم تصنيعه حيوياً، بشكل أساسي من حمض أميني آخر غير أساسي (L-glutamic acid)، ويعتبر البرولين غير معتاد من حيث أنه غير متجانس، وبالتالي فهو الحمض الأميني الطبيعي الوحيد الذي يحتوي على مجموعة أمين ثانوية، وتم العثور على (L-enantiomer) فقط في الطبيعة.

 

كيفية اكتشاف البرولين

 

يعتبر البرولين أيضًا غير معتاد لأنه تم تصنيعه قبل عزله من المصادر الطبيعية، وفي عام 1900، أعد الكيميائي الألماني الحائز على جائزة نوبل ريتشارد إم ويلستاتر (L-racemate) من (N -methylproline)، في العام التالي، عزل “إميل فيشر”، وهو ألماني آخر حائز على جائزة نوبل، الشكل “L من زلال البيض والكازين المتحلل بالماء.

 

وفي عام 2002، قدم “محمد موساغي” “وإريك ن. جاكوبسن” من جامعة هارفارد فكرة أن البرولين هو ” أبسط إنزيم “، وفي ذلك الوقت، كان العديد من الباحثين يستخدمون البرولين كمحفز غير متماثل كما لو كان شيئًا جديدًا؛ والعمل السابق باستخدام البرولين قد طغى عليه ظهور المحفزات غير المتماثلة ذات الأساس المعدني، وقد أعلن (Movassaghi) و(Jacobsen) أن الوقت قد حان لكي يدرك الكيميائيون أن عدم التناسق يمكن تحقيقه باستخدام مركبات بسيطة وبدون استخدام المعادن.

 

وبعد بضع سنوات، شرح إريك سميث من معهد سانتا في والمؤلفون المشاركون أبسط مفهوم للإنزيم، لقد جادلوا بأن “التحفيز الجزيئي الصغير هو اكتشاف ذو أهمية قصوى لأصل الكيمياء الحيوية“، وبعبارة أخرى، كانت الجزيئات الصغيرة، وليست الإنزيمات الكبيرة المعقدة، هي المحفزات الوحيدة المتاحة لتعزيز تطور البريبايوتك.

 

علاقة البرولين في الكلى

 

أكسدة البرولين بواسطة القشرة الكلوية هو محدد مهم لإعادة الامتصاص الصافي في الجسم الحي (Scriver et al 1975)، (الماوس PRO/Re) يعاني من نقص في أوكسيديز البرولين، وبالعادة ما يكون هذا الإنزيم نشطًا جدًا في القشرة الكلوية، وبالتالي يكون تركيز البرولين في الأنسجة الكلوية منخفضًا وفقًا لذلك، وفي(PRO/Re Mouse).

 

ويرتفع تركيز البرولين في القشرة الكلوية، ويقل الجريان الأيضي، ويحدث التدفق الرجعي المفرط للبرولين من الخلية إلى البول في الجسم الحي، وأنظمة نقل البرولين الكلوي سليمة في (PRO/Re Mouse).

 

وقاموا بفحص أكسدة البرولين لمعرفة ما إذا كان انخفاض الجريان الأيضي هو مصدر فرط إفراز البول في الكلى عند الأطفال حديثي الولادة، وفي الأسبوع الأول من الحياة، تكون أكسدة البرولين في القشرة الكلوية معادلة لأكسدة الكلى الناضجة (Baerlocher et al 1970a)، ويزداد النشاط التأكسدي في الأسبوع الثاني والثالث من العمر قبل أن ينخفض ​​إلى مستوى البالغين.

 

واستنتجوا من هذه النتائج أن نقص الأكسدة ليس سببًا واضحًا لفرط إفراز البول في الكلى غير الناضجة، علاوة على ذلك، قد تؤدي زيادة الجريان الأيضي إلى تحسين إعادة امتصاص البرولين الصافي أثناء النضج في نفرون الفئران.

 

تراكم البرولين في النباتات

 

يتراكم البرولين الحر في النباتات استجابة للعديد من الضغوط ومع ذلك، يظل دوره في تحمل الإجهاد ملتبسًا، وقد أظهر فحص الطفرات الجسدية التي تتراكم البرولين في البطاطس وجود علاقة بين تركيزات البرولين المرتفعة وتحمل التجميد المعزز، وبالمثل في القمح الشتوي يتراكم نبات الأرابيدوبسيس البرولين أثناء التأقلم البارد.

 

 ولكن الزيادة في محتوى البرولين تتأخر عن تطور تحمل التجمد، ويأتي أقوى دليل جيني على أن البرولين قد يساهم في زيادة تحمل التجميد من عزل العديد من المسوخات المتحملة للتجميد من نبات الأرابيدوبسيس التي تتراكم البرولين في غياب علاج درجة الحرارة المنخفضة.

 

وفي البرية من نوع أرابيدوبسيس، يزيد محتوى البرولين بمقدار 10 أضعاف خلال يومين من التأقلم البارد عند 4 درجات مئوية، وفي حالة عدم التأقلم، فإن (esk1-1) المتحولة تحتوي على البرولين بمستويات أعلى بـ 30 ضعفًا من النباتات البرية غير المتأقلمة، ويحتوي اثنان على الأقل من المسوخات المتحملة للتجميد على مستويات عالية من البرولين.

 

مما يشير إلى أن البرولين يلعب دورًا مهمًا في تجميد التسامح، ومع ذلك، فإن تراكم البرولين ليس مطلوبًا لتحمل التجميد نظرًا لأن بعض المسوخات المتحملة للتجميد الأساسي تحتوي على نفس المستويات المنخفضة من البرولين مثل النباتات البرية غير المتأقلمة.

 

ويمكننا القول بأن استخدام البرولين، مثل جميع الأحماض الأمينية الطبيعية، وفي تصنيع البروتينات الحيوية، تعطي الحلقة الصلبة المكونة من خمسة أعضاء في البرولين البروتينات المصنوعة منها هياكل ثانوية مختلفة بشكل كبير عن البروتينات المصنوعة من بروتينات السلسلة المفتوحة.