جميع الأحماض الأمينية مراوان باستثناء الجلايسين، وسلسلتها الجانبية هي H، وكما هو الحال مع الدهون، يستخدم علماء الكيمياء الحيوية المصطلحين L و D، وتتكون جميع البروتينات التي تحدث بشكل طبيعي من جميع الكائنات الحية من الأحماض الأمينية L، وترتبط الكيمياء الفراغية المطلقة بـ(L-glyceraldehyde)، كما كان الحال مع ثلاثي الجليسريد والفوسفوليبيد، ومعظم الأحماض الأمينية اللولبية التي تحدث بشكل طبيعي هي S، باستثناء السيستين.
ما هو التركيب الفراغي للأحماض الأمينية
يمكن أن تنشأ مشاكل أسوأ في بعض الأحيان في تفاعلات الاستبدال، في بعض الأحيان يمكن أن يؤدي عكس التكوين إلى عدم تغيير في البادئة (R) أو (S)؛ وأحيانًا قد يؤدي الاحتفاظ بالتكوين إلى تغيير البادئة، ويترتب على ذلك أنه ليس فقط المحافظة أو الفشل في فهم نظام (R S) هو الذي يجعل علماء الكيمياء الحيوية يواصلون مع D و L.
كما أن نظام DL يفي باحتياجاتهم بشكل أفضل، وأيضا يستخدم الكيميائيون أيضًا D و L عندما تكون مناسبة لاحتياجاتهم، وإن التفسير
حول سبب عدم استخدام نظام (R،S) في الكيمياء الحيوية هو بالتالي عكس الواقع تمامًا، وهذا النظام هو في الواقع الطريقة العملية الوحيدة لتمثيل الكيمياء الفراغية للجزيئات المعقدة بشكل لا لبس فيه مع العديد من المراكز غير المتماثلة، ولكنه غير ملائم مع سلسلة منتظمة من الجزيئات مثل الأحماض الأمينية والسكريات البسيطة.
رسم الكيمياء الفراغية
لا يمكن رسم الأيزومر الصحيح للأيزومر L للحمض الأميني ألانين ولا يمكن القيام بذلك دون معرفة مسبقة بالتكوين المطلق للجزيء ذي الصلة، (L-glyceraldehyde)، ومع ذلك، يتم تعويضه أكثر من حقيقة أن الأحماض الأمينية L المختلفة التي لها نفس الكيمياء الفراغية المطلقة، ويمكن تسميتها R أو S، مما يجعل هذه التسمية غير جذابة لعلماء الكيمياء الحيوية.
رابطة C C)، حيث تكون إحدى ذرات الكربون مركزًا مجسمًا، وعادةً ما يؤدي فصل السندات بعيدًا عن المركز المجسم إلى تخليق رجعي أقل كفاءة وأقل استحسانًا، وغالبًا ما يكون أكثر صعوبة.
