عديد الريبوسومات

اقرأ في هذا المقال


مفهوم عديد الريبوسومات:

تعرف الريبوسومات (polyribosome) بأنها عبارة عن مجموعة من اثنين أو أكثر من الريبوسومات تقوم بترجمة تسلسل (mRNA) في وقت واحد، إذ ستظهر الأشكال المتعددة كخرز على خيط (كل حبة تمثل ريبوسوم، والخيط هو خيط مرنا)، في بدائيات النوى قد تتشكل (polysomes) بينما لا يزال يتم نسخ (mRNA) من قالب (DNA)، وسيكون للريبوزومات الموجودة في الطرف 3 من الكتلة المتعددة سلاسل بولي ببتيد أطول من تلك الموجودة في نهاية الطرف 5

في حقيقيات النوى يتم فصل الريبوسومات عن المادة الوراثية (DNA وRNA) بواسطة النواة، بعد النسخ يجب نقل الرنا المرسال من النواة عبر المسام النووية قبل الترجمة بواسطة الريبوسوم، إذ يتطلب هذا النقل تعديل بنية الحمض النووي الريبي على سبيل المثال تغطية (5’-methyl and 3’-polyadenylation)، حيث تفتقر بدائيات النوى إلى بنى مجزأة (مثل النواة)، وبالتالي لا يلزم الفصل بين النسخ والترجمة، كما قد تبدأ الريبوسومات في ترجمة جزيء الرنا المرسال أثناء نسخه من قالب الحمض النووي، وهذا ممكن لأن كلا من النسخ والترجمة يحدثان في اتجاه 5 “→ 3”.

تكوين الريبوسومات:

تتكون الريبوسومات من البروتين من أجل الاستقرار و(RNA) الريبوسومي للنشاط التحفيزي، وتتكون من وحدة فرعية كبيرة وصغيرة، حيث تحتوي الوحدة الفرعية الصغيرة على موقع ربط (mRNA) وتحتوي الوحدة الفرعية الكبيرة على ثلاثة مواقع ربط(tRNA):

  •  موقع aminoacyl) (A)).
  • موقع (peptidyl) (P).
  • موقع خروج (E).

يمكن العثور على الريبوسومات إما عائمة بحرية في العصارة الخلوية أو مرتبطة بـ (ER) الخام في حقيقيات النوى، وتختلف الريبوسومات في الحجم في بدائيات النوى وحقيقيات النوى.

نقل (RNA (tRNA)):

تنثني جزيئات الحمض الريبي النووي النقال (tRNA) في هيكل أوراق البرسيم بأربع مناطق رئيسية:

  • يحمل جذع المستقبل (3’-CCA) حمض أميني.
  • يرتبط (anticodon) بكودون (mRNA) عبر الاقتران الأساسي التكميلي.
  • يرتبط الذراع T بالريبوسوم (عبر مواقع الربط E وP وA).
  • يرتبط ذراع D بإنزيم تنشيط الحمض النووي الريبي المسؤول عن إضافة الحمض الأميني إلى جذع المستقبل.

تصنيع البروتينات:

يتم تصنيع جميع البروتينات التي تنتجها الخلايا حقيقية النواة مبدئيًا بواسطة الريبوسومات الموجودة بحرية في العصارة الخلوية:

  • إذا كان البروتين مستهدفًا للاستخدام داخل الخلايا داخل العصارة الخلوية فإن الريبوسوم يظل حراً وغير مرتبط.
  • إذا كان البروتين مستهدفًا للإفراز أو التثبيت الغشائي أو استخدامه في الجسيمات الحالة يصبح الريبوسوم مرتبطًا بـ(ER).

يتم تحديد وجهة البروتين من خلال وجود أو عدم وجود تسلسل، إشارة أولي على سلسلة بولي ببتيد ناشئة، حيث يؤدي وجود تسلسل الإشارة هذا إلى تجنيد جسيم التعرف على الإشارة (SRP) مما يوقف الترجمة، ثم يرسو مركب (SRP-ribosome) في مستقبل موجود على غشاء (ER) مكونًا (ER) خشنًا، وتمت إعادة بدء الترجمة وتستمر سلسلة البولي ببتيد في النمو عبر قناة نقل في تجويف (ER)، إذ سيتم بعد ذلك نقل البروتين المركب عبر حويصلة إلى مجمع جولجي للإفراز أو اليحلول، ويتم دمج البروتينات المستهدفة لتثبيت الغشاء مثل البروتينات المتكاملة في غشاء (ER)، ويتم شق تسلسل الإشارة وإعادة تدوير (SRP) بمجرد تصنيع البولي ببتيد بالكامل داخل (ER).

التنظيم الهيكلي في البروتين:

الهيكل الأساسي (1):

المستوى الأول من التنظيم الهيكلي في البروتين هو ترتيب تسلسل الأحماض الأمينية التي تشكل سلسلة البولي ببتيد، إذ يتكون الهيكل الأساسي من روابط الببتيد التساهمية بين مجموعتي الأمين والكربوكسيل للأحماض الأمينية المجاورة، ويتحكم الهيكل الأساسي في جميع المستويات اللاحقة لتنظيم البروتين؛ لأنه يحدد طبيعة التفاعلات بين مجموعات R للأحماض الأمينية المختلفة.

هيكل ثانوي (2):

الهيكل الثانوي هو الطريقة التي يطوي بها البولي ببتيد بترتيب متكرر لتشكيل حلزونات ألفا وألواح مطوية β، إذ ينتج هذا الطي عن الترابط الهيدروجيني بين مجموعتي الأمين والكربوكسيل للأحماض الأمينية غير المجاورة التسلسلات، التي لا تشكل إما لولب ألفا أو ورقة مطوية بيتا وستكون موجودة كملف عشوائي، حيث يوفر الهيكل الثانوي لسلسلة البولي ببتيد مستوى من الاستقرار الميكانيكي بسبب وجود روابط هيدروجينية، ويتم تمثيل حلزونات ألفا على شكل حلزونات وأوراق مطوية بيتا كسهم.

الهيكل الثالث (3):

الهيكل الثلاثي هو الطريقة التي تلتف بها سلسلة البولي ببتيد، وتتحول لتشكيل شكل جزيئي معقد أي الشكل ثلاثي الأبعاد، ويحدث بسبب التفاعلات بين مجموعات R بما في ذلك روابط H وجسور ثاني كبريتيد والروابط الأيونية والتفاعلات الكارهة للماء، حيث تعتبر مواضع الأحماض الأمينية النسبية مهمة على سبيل المثال، عادةً ما تتجنب الأحماض الأمينية غير القطبية التعرض للمحاليل المائية، وقد تكون البنية الثلاثية مهمة لوظيفة البروتين مثل: خصوصية الموقع النشط في الإنزيمات.


شارك المقالة: