ما هو التركيب الكيميائي للبروتينات؟
الخاصية المشتركة لجميع البروتينات هي أنّها تتكون من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية ألفا (ألفا أمينية). تسمى الأحماض الأمينية α لأنّ ذرة الكربون ألفا في الجزيء تحمل مجموعة أمينية (―NH2)؛ تحمل ذرة الكربون ألفا أيضًا مجموعة كربوكسيل (―COOH).
في المحاليل الحمضية، عندما يكون الرقم الهيدروجيني أقل من 4، تتحد مجموعات ―COO مع أيونات الهيدروجين (H +) وبالتالي يتم تحويلها إلى الشكل غير المشحون (―COOH). في المحاليل القلوية، عند الأس الهيدروجيني أعلى من 9، تفقد مجموعات الأمونيوم (―NH + 3) أيون الهيدروجين ويتم تحويلها إلى مجموعات أمينية (―NH2). في نطاق الأس الهيدروجيني بين 4 و8، تحمل الأحماض الأمينية شحنة موجبة وسالبة، وبالتالي لا تنتقل في مجال كهربائي. تمّ تصنيف هذه الهياكل على أنّها أيونات ثنائية القطب، أو (zwitterions) (أي أيونات هجينة).
على الرغم من وجود أكثر من 100 حمض أميني في الطبيعة، خاصةً في النباتات، إلا أنّ هناك 20 نوعًا فقط توجد بشكل شائع في معظم البروتينات. في جزيئات البروتين، ترتبط الأحماض الأمينية ألفا ببعضها البعض عن طريق روابط الببتيد بين المجموعة الأمينية لحمض أميني واحد ومجموعة الكربوكسيل المجاورة لها.
من ماذا تتكون البروتينات بشكل أساسي؟
البروتينات هي عديد ببتيدات جزيئية كبيرة؛ أي جزيئات كبيرة جدًا تتكون من العديد من الأحماض الأمينية المرتبطة بالببتيد. تحتوي معظم الأنواع الشائعة على أكثر من 100 حمض أميني مرتبطة ببعضها البعض في سلسلة طويلة من الببتيد. متوسط الوزن الجزيئي (على أساس وزن ذرة الهيدروجين مثل 1) لكل حمض أميني هو حوالي 100 إلى 125>
وبالتالي، فإنّ الأوزان الجزيئية للبروتينات عادةً ما تكون في حدود 10000 إلى 100000 دالتون (دالتون واحد هو وزن ذرة هيدروجين واحدة). تنجم خصوصية الأنواع وخصوصية الأعضاء للبروتينات عن الاختلافات في عدد وتسلسل الأحماض الأمينية. يمكن ترتيب عشرين نوعًا من الأحماض الأمينية المختلفة في سلسلة يبلغ طولها 100 من الأحماض الأمينية بأكثر من 10100 طريقة (10100 هو الرقم الأول متبوعًا بـ 100 صفر).
تركيب الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات
تختلف الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات عن بعضها البعض في بنية سلاسلها الجانبية (R). أبسط حمض أميني هو الجليسين، حيث R عبارة عن ذرة هيدروجين. في عدد من الأحماض الأمينية، تمثل R سلاسل كربون مستقيمة أو متفرعة. أحد هذه الأحماض الأمينية هو ألانين، وفيه R هي مجموعة الميثيل (―CH3). يكمل الفالين والليوسين والإيزولوسين، مع مجموعات R الأطول، سلسلة سلسلة الألكيل الجانبية.
سلاسل الألكيل الجانبية (مجموعات R) من هذه الأحماض الأمينية غير قطبية؛ هذا يعني أنّه ليس لديهم تقارب مع الماء ولكن لديهم بعض التقارب لبعضهم البعض. على الرغم من أنّ النباتات يمكن أن تشكل جميع الأحماض الأمينية الألكيلية، إلا أنّ الحيوانات يمكنها تصنيع الألانين والجليسين فقط؛ وبالتالي يجب توفير الفالين والليوسين والإيزولوسين في النظام الغذائي.
العناصر التي تتكون منها البروتينات بشكل أساسي
أربعة أحماض أمينية تتكون كل منها من أربع ذرات كربون في البروتينات. هم حمض الأسبارتيك، الأسباراجين، ثريونين، ميثيونين. يمكن تصنيع حمض الأسبارتيك والأسباراجي، اللذين يوجدان بكميات كبيرة بواسطة الحيوانات. لا يمكن تصنيع ثريونين وميثيونين، وبالتالي فهي من الأحماض الأمينية الأساسية؛ أي يجب توفيرها في النظام الغذائي. تحتوي معظم البروتينات على كميات صغيرة فقط من الميثيونين.
تحتوي البروتينات أيضًا على حمض أميني به خمس ذرات كربون (حمض الجلوتاميك) وأمين ثانوي (في البرولين)، وهو هيكل مع المجموعة الأمينية (―NH2) المرتبطة بالسلسلة الجانبية للألكيل. حمض الجلوتاميك وحمض الأسبارتيك أحماض ثنائية الكربوكسيل. أي أنّ لديهم مجموعتين من الكربوكسيل (―COOH).
يشبه الجلوتامين الأسباراجين من حيث أنّ كلاهما عبارة عن أميدات؛ على سبيل المثال: لديهم مجموعة أميد (―CONH2) بدلاً من الكربوكسيل (―COOH) من السلسلة الجانبية. يتواجد حمض الجلوتاميك والجلوتامين بوفرة في معظم البروتينات. على سبيل المثال: في البروتينات النباتية، تشتمل أحيانًا على أكثر من ثلث الأحماض الأمينية الموجودة. يمكن تصنيع كل من حمض الجلوتاميك والجلوتامين بواسطة الحيوانات.
الخصائص الفيزيائية والكيميائية للبروتينات
ذرة الكربون ألفا لجميع البروتينات باستثناء الجلايسين غير متماثلة. هذا يعني أنّ أربع كيانات كيميائية مختلفة (ذرات أو مجموعات ذرات) مرتبطة بها. نتيجة لذلك، يمكن أن يوجد كل من الأحماض الأمينية باستثناء الجليسين، في نسختين مختلفتين من الترتيب المكاني أو الهندسي (أي الأيزومرات)، وهي صور معكوسة تشبه اليدين اليمنى واليسرى. تظهر هذه الايزومرات خاصية الدوران البصري. الدوران البصري هو دوران مستوى الضوء المستقطب، والذي يتكون من موجات ضوئية تهتز في مستوى واحد أو اتجاه واحد فقط.
يقال إنّ محاليل المواد التي تقوم بتدوير مستوى الاستقطاب تكون نشطة بصريًا، وتسمى درجة الدوران الدوران البصري للمحلول. بعض البروتينات هي من نوع (dextrorotatory)، والبعض الآخر ليفوروتوري. باستثناء عدد قليل من البروتينات الصغيرة (الببتيدات) التي تحدث في البكتيريا، فإنّ الأحماض الأمينية التي تحدث في البروتينات هي الأحماض الأمينية L.
في البكتيريا، تمّ العثور على D- ألانين وبعض الأحماض الأمينية D الأخرى كمكونات للجراميسيدين والباسيتراسين. هذه الببتيدات سامة للبكتيريا الأخرى وتستخدم في الطب كمضادات حيوية. تمّ العثور على D- ألانين أيضًا في بعض ببتيدات الأغشية البكتيرية. على عكس معظم الأحماض العضوية والأمينات، فإنّ البروتينات غير قابلة للذوبان في المذيبات العضوية. في المحاليل المائية، تكون أيونات ثنائية القطب (zwitterions، أو أيونات هجينة) تتفاعل مع الأحماض أو القواعد القوية بطريقة تؤدي إلى تحييد الأطراف السالبة أو الموجبة الشحنة، على التوالي.
بسبب تفاعلاتها مع الأحماض القوية والقواعد القوية، تعمل البروتينات كمثبطات لتركيزات أيون الهيدروجين (H +) أو أيون الهيدروكسيد (OH−). في الواقع، كثيرًا ما يستخدم الجلايسين كمخزن مؤقت في نطاق الأس الهيدروجيني من 1 إلى 3 (المحاليل الحمضية) ومن 9 إلى 12 (المحاليل الأساسية).
في المحاليل الحمضية، يحتوي الجلايسين على شحنة موجبة، وبالتالي ينتقل إلى القطب السالب (القطب السالب لدائرة كهربائية ذات تيار مباشر مع أطراف في المحلول). ومع ذلك، فإنّ شحنتها سالبة في المحاليل القلوية، حيث تهاجر إلى القطب الموجب (القطب الموجب).
عند الرقم الهيدروجيني 6.1، لا ينتقل الجلايسين، لأنّ كل جزيء يحتوي على شحنة موجبة وشحنة سالبة. يسمى الرقم الهيدروجيني الذي لا يهاجر عنده الأحماض الأمينية في مجال كهربائي بالنقطة الكهروضوئية. تحتوي معظم الأحماض الأحادية الأمينية (أي تلك التي تحتوي على مجموعة أمينية واحدة فقط) على نقاط متساوية كهربية مماثلة لتلك الموجودة في الجلايسين. ومع ذلك، فإنّ النقاط المتساوية الكهربية لأحماض الأسبارتيك والغلوتاميك قريبة من الرقم الهيدروجيني 3، ونقاط الهيستيدين والليسين والأرجينين هي 7.6 و9.7 و10.8 على التوالي.
