الكيمياء الحيوية

تقوم النباتات بتجميع وتخزين مجموعة واسعة من المركبات السامة الكيميائية والبروتينية كجزء من نظام دفاعها المصمم لاكتشاف الكائنات الغازية والاستجابة لها،

تتكاثر ميكروبات التربة على خلايا الجذور الميتة وما يسمى بالإفرازات، وهو مركب غني بالكربون، يعزز نموها وأنشطتها التي تؤدي إلى إفراز إنزيم يعالج العناصر الغذائية لامتصاص النبات.

على الرغم من أنه لا تزال هناك بعض قطاعات صناعة الخنازير والدواجن التي لا تستخدم الإنزيمات الخارجية، إلا أن نمو سوق الإنزيمات كان كبيرًا، ونظرًا لأن الإنزيمات تعمل على تحسين هضم مكونات العلف النباتية، فإنها توفر فوائد اقتصادية فورية للإنتاج الحيواني.

تحديد البروتين بناءً على تحليل النيتروجين لمعظم مصفوفات الطعام يبالغ في تقدير محتوى البروتين مقارنةً بتحليل الأحماض الأمينية، سواء تم استخدام عوامل التحويل الخاصة بالأنواع أم لا

السكريات من العناصر الغذائية الرئيسية، وهي أحد المتطلبات الغذائية الرئيسية للعديد من الكائنات الحية؛ لأنها تزود الجسم بمصدر للطاقة الكيميائية

تعتبر الدهون والزيوت ذات أهمية تجارية وتقنية كبيرة في النظم الغذائية وتلعب دورًا حيويًا في الجودة من منظور تغذوي ووظيفي.

تحتوي العديد من البروتينات، ومعظمها عبارة عن إنزيمات، على مكونات عضوية أو أولية ضرورية لنشاطها واستقرارها، وبالتالي فإن دراسة تطور البروتين لا تعطي نظرة ثاقبة هيكلية فحسب، بل تربط أيضًا بروتينات أجزاء مختلفة تمامًا من عملية التمثيل الغذائي.

تعتبر طبيعة الكربوهيدرات ذات أهمية كبيرة عند التوصية بالوجبات الغذائية التي تهدف إلى تقليل مخاطر الإصابة بالسكري من النوع الثاني وأمراض القلب والأوعية الدموية وفي علاج المرضى الذين يعانون بالفعل من أمراض ثابتة

تعد معدلات تحلل بروتينات الإنزيم وإعادة تركيبها أمرًا بالغ الأهمية لاقتصاد الطاقة الخلوية لأن مثل هذا الدوران يمكن أن يستهلك حوالي نصف ميزانية طاقة الصيانة في الميكروبات والنباتات، وبالتالي، فإن معدلات دوران البروتين عالية الإنزيم تقلل من إنتاجية النظم الحيوية.

إن تثبيط الإنزيم القابل للعكس والذي لا رجوع فيه هما طريقتان لآليات تثبيط الإنزيم المسؤولة عن تقليل نشاط الإنزيم، وبشكل عام، تقلل المثبطات من توافق الركيزة والإنزيم، مما يؤدي إلى تثبيط تكوين مجمعات الركيزة الإنزيمية. 

تنظيم الإنزيم يشير إلى الآليات المتعددة المتاحة للتحكم في نشاط الإنزيمات، مثلا، يمكن أن تتحلل الإنزيمات أو الركائز، ويمكن للجزيئات أن ترتبط بالإنزيمات لمنع انهيار الركيزة، أو يمكن تجزئة الإنزيمات لمنعها من العمل خارج تلك البيئة.

يمكن القول بانه من المقبول عمومًا أنه ليس فقط البروتينات متعددة الوحدات الفرعية، ولكن أيضًا البروتينات الأحادية تخضع للتنظيم الخيفي، وتعتبر الروابط الخيفية أساسًا مركبات منخفضة الوزن الجزيئي ترتبط بالمواقع التنظيمية المستقلة طوبولوجيًا عن المراكز الوظيفية.

تلعب الأحماض الأمينية دورًا مهمًا في الحفاظ على الصحة العامة، وهناك العديد من الأحماض الأمينية، ولكن 20 منها فقط مهمة حقًا للصحة ويمكن تقسيمها إلى نوعين: الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية

تعتبر الفسفوليبيدات جزيئات برمائية ذات سلاسل أحماض دهنية كارهة للماء وشقوق محبة للماء، وتحدث بشكل طبيعي في جميع الكائنات الحية باعتبارها المكونات الرئيسية لأغشية الخلايا، وهي عبارة عن جزيئات منتشرة في كل مكان تشارك في أحداث خلوية عديدة.

يعتبر الكاتالاز هو إنزيم كبير متعدد المجالات، ويمكن تقسيم أنواع إنزيمات الكاتالاز إلى فئات، وتوجد بروتينات الكاتالاز في واحدة من الفئات في الغالب في البكتيريا والنباتات وتحتوي على حوالي 500 من بقايا الأحماض الأمينية لكل وحدة فرعية.

يبدو أن قدرة البروتين الغذائي على تحفيز تخليق البروتين تعتمد إلى حد كبير على كل من خصائصه من الأحماض الأمينية وحركية الهضم وامتصاص الأحماض الأمينية.

التحويل هو العملية التي يتم من خلالها إزالة المجموعات الأمينية من الأحماض الأمينية ونقلها إلى أحماض كيتو المستقبلة لتوليد نسخة الأحماض الأمينية من حمض الكيتو ونسخة حمض الكيتو من الأحماض الأمينية الأصلية.

 يتم امتصاص كل البروتين بشكل أساسي على شكل ثلاثي الببتيدات أو ثنائي الببتيدات أو أحماض أمينية وتحدث هذه العملية في الاثني عشر أو الصائم القريب من الأمعاء الدقيقة.

هناك حد لمقدار البروتين الذي يمكن للجسم امتصاصه بكفاءة مرة واحدة، ووفقًا للدراسات، ويتم تعظيم تخليق البروتين العضلي بجرعة من 20 إلى 25 جرامًا من البروتين.

يستلزم التمثيل الغذائي للبروتين تكوين البروتينات والأحماض الأمينية، والمعروفة باسم الابتنائية، وكذلك تكسير البروتينات إلى أحماض أمينية، والمعروفة باسم الهدم.

تعمل بروتينات النقل في كل من النقل النشط والسلبي لتحريك الجزيئات عبر غشاء البلازما، ويمكن العثور على مجموعتين رئيسيتين من بروتينات النقل داخل غشاء البلازما، وكل منهما تساعد الجزيئات المحبة للماء على المرور عبر غشاء البلازما.

الميكوبلازما هي أحد مسببات الأمراض البشرية التي تسبب، على سبيل المثال، أمراض الشعب الهوائية والجهاز البولي التناسلي، وغالبًا ما تسبب العدوى في الزواحف علامات في الجهاز التنفسي العلوي.

يستخدم مصطلح البروتين المعدني لتعريف مجموعة كبيرة من البروتينات التي تحتوي على ذرة واحدة أو أكثر من المعدن مرتبطة بمواقع محددة في سلسلة البولي ببتيد.

تعد البروتينات المعدنية، بشكل أساسي في حالة الاضطراب، أنظمة مثيرة للاهتمام من الناحية البيولوجية والطبية.

ليست كل البروتينات المعدنية عبارة عن إنزيمات معدنية، فبعض الأيونات المعدنية الموجودة في البروتينات المعدنية تلعب دورًا هيكليًا على سبيل المثال، مما يسمح للبروتين بالثني حول أيون المعدن (مثل أصابع الزنك).

الميوسين هو المحرك الجزيئي الذي يحول الطاقة من التحلل المائي لـ ATP إلى حركة موجهة، وهذا من خلال القيام بذلك، يؤدي إلى تقصير قسيم عضلي وتقلص العضلات.

يكمن أحد الأسباب الرئيسية لاعتلال عضلة القلب الضخامي العائلي في طفرات مجال الرأس لأي من الميوسين الثاني لعضلة القلب، وتسبب الطفرات في جينات الميوسين الهيكلية الأخرى عيوبًا في العضلات الهيكلية مثل ضعف العضلات.

قد ركزت الدراسات، من خلال النهجين "التقليدي" و "الجزيء المفرد"، على فهم آلية تحويل الطاقة هذا وتنوع وظائف الميوسينات في الخلايا.

الأكتين هو بروتين محفوظ بدرجة عالية مع الأشكال الإسوية الستة للثدييات المشفرة بستة جينات مختلفة،α-skeletal) ،α-cardiac ،α-soft ،γ-soft)، واثنان من الأشكال الإسوية السيتوبلازمية (غير العضلية)، (β-cytoplasmic وγ-السيتوبلازم).

تم التعرف على البروتينات الشبيهة بالأكتين (Alps) في بدائيات النوى والعتائق، وتُظهر الأكتينات البكتيرية، تشابهًا بنيويًا عاليًا مع G-actin، ولكنها تعرض أنماطًا شديدة التباين للتجميع الحلزوني، مقارنةً بحقيقية النواة F-actin المحفوظة.